Functional characterization of PLDγ1 in Arabidopsis thaliana innate immunity

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dc.contributor.advisor Gust, Andrea (PD Dr.)
dc.contributor.author Schlöffel, Maria Alejandra
dc.date.accessioned 2020-02-07T08:04:10Z
dc.date.available 2020-02-07T08:04:10Z
dc.date.issued 2020-02-07
dc.identifier.other 1689626631 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/97720
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-dspace-977206 de_DE
dc.identifier.uri http://dx.doi.org/10.15496/publikation-39103
dc.description.abstract Die basale Pflanzenimmunität wird unter anderem durch Rezeptoren (Pattern recognition receptors (PRR)) vermittelt, welche die molekularen Muster bestimmter Gefahrensignale von Pathogenen erkennen. Nach der Perzeption dieser Komponenten wird eine Maschinerie verschiedener Signalwege aktiviert, um gezielte Abwehrmechanismen zu initiieren. Die Rezeptorkinase (RK) FLS2, ein bekanntes PRR-Beispiel, erkennt als Gefahrensignal flg22, ein Epitop des bakteriellen Proteins Flagellin. Durch die Bindung von flg22 an FLS2 wird die Ko-Rezeptorkinase BAK1 rekrutiert und weitere Signalkaskaden werden induziert. Um zu verhindern, dass Abwehrmechanismen dauerhaft aktiviert sind, wird die Interaktion zwischen FLS2 und BAK1 durch die Negativregulatoren BIR2 und BIR3 kontrolliert. Diese Arbeit zeigt, dass die Phospholipase PLDγ1 ebenso als Negativregulator an dem FLS2-vermittelten Immunsignalweg beteiligt ist. Mutationen im PLDγ1 Gen führen in den entsprechenden Pflanzen zu einer verstärkten Resistenz gegen Infektionen mit Bakterien sowie Pilzen. Des Weiteren konnte gezeigt werden, dass frühe Immunantworten, wie z.B. der oxidative Burst, aber nicht die Aktivierung von mitogen-aktivierten Proteinkinasen, in der pldγ1-1 Mutante erhöht waren. Diese Ergebnisse konnten in entsprechenden Komplementationspflanzen mit überexprimierter PLDγ1 im pldγ1-1-Mutantenhintergrund bestätigt werden. Phospholipasen sind für die Hydrolyse von Phospholipiden zuständig. Dabei entsteht Phosphatiditsäure (PA), welches als Signalmolekül bekannt ist. Jedoch konnte in pldγ1-1 Pflanzen keine veränderte PA-Akkumulation vor oder nach flg22-Behandlung im Vergleich zum Wildtyp festgestellt werden. Daraus lässt sich schließen, dass PA höchstwahrscheinlich nicht für den beschriebene Phänotyp der pldγ1-1 Mutante verantwortlich ist. Allerdings ist PLDγ1 an der Plasmamembran zu finden und der Phänotyp der pld1-1-Mutanten ähnelt dem der bir2-Mutation. In Co-Immunpräzipitations-Assays konnte PLDγ1 in dieser Arbeit in einem Proteinkomplex mit BIR2 bzw. BIR3 nachgewiesen werden, eine direkte Interaktion konnte allerdings bisher nicht gezeigt werden. Für zukünftige Arbeiten stellt sich nun die Frage, ob PLDγ1 für die Regulation von BIR2 oder BIR3 notwendig ist oder für deren Stabilisierung oder richtige Plasmamembran-Integration verantwortlich ist. de_DE
dc.description.abstract Plant innate immunity is mediated by pattern-recognition-receptors which can recognize danger signals from different pathogens. Upon recognition a machinery of different signalling pathways is activated to trigger downstream defence responses. One well characterized signalling pathway is mediated by the receptor kinase (RK) FLS2 which binds the bacterial flagellin epitope flg22 and recruits the co-receptor kinase BAK1 to induce downstream signalling. To prevent activation of immunity pathways without infection BAK1 is negatively regulated by the two RKs BIR2 and BIR3. This work demonstrates that the phospholipase PLDγ1 is also involved as negative regulator in FLS2-mediated immune signalling. PLDγ1-deficient plants showed a higher resistance towards bacterial and fungal infection. Early immune responses, like the accumulation of reactive oxygen species but not the activation of mitogen-activated protein kinases, were elevated. These findings could be validated in corresponding complementation plants overexpressing PLDγ1 in the pldγ1-1 mutant background. Furthermore, pldγ1-1 mutant plants were tested for PA accumulation after flg22 treatment, since the biochemical function of PLDs is the hydrolysis of phospholipids, which results in the generation of the second messenger PA. However, mutants of PLDγ1 showed no difference in PA accumulation after flg22 treatment implying that PA itself is most likely not responsible for this phenotype. Importantly, PLDγ1 is located at the plasma membrane and the pld1-1 mutant phenotype resembles that of bir2 mutants. Indeed, PLDγ1 was found together with BIR2 and BIR3 in a complex as observed in co-immunoprecipitation assays; however, so far, no direct protein-protein interaction could be confirmed. Future work will now be needed to address the question whether PLDγ1 is necessary for BIR2 or BIR3 regulation or whether PLDγ1 affects BIR2/ BIR3 protein stability or integration into the plasma membrane. en
dc.language.iso en de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-podok de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_mit_pod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_mit_pod.php?la=en en
dc.subject.classification Phytopathologie , Pflanzliche Proteine , Pflanzen , Molekularbiologie , Schmalwand <Arabidopsis> de_DE
dc.subject.ddc 500 de_DE
dc.subject.ddc 570 de_DE
dc.subject.ddc 580 de_DE
dc.title Functional characterization of PLDγ1 in Arabidopsis thaliana innate immunity en
dc.type PhDThesis de_DE
dcterms.dateAccepted 2019-12-19
utue.publikation.fachbereich Biochemie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE

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