Molekularbiologische Studien neu entdeckter Biosynthesewege in den Cyanobakterien Anabaena und Synechocystis und ihre Bedeutung für die Bildung zellulärer Reservestoffe und autotrophe Lebensweise

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dc.contributor.advisor Maldener, Iris (PD Dr.)
dc.contributor.author Klemke, Friederike Christine
dc.date.accessioned 2019-05-10T06:58:25Z
dc.date.available 2019-05-10T06:58:25Z
dc.date.issued 2019-05-10
dc.identifier.other 1665107251 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/88634
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-dspace-886344 de_DE
dc.identifier.uri http://dx.doi.org/10.15496/publikation-30018
dc.description.abstract Die kumulative Dissertation besteht aus drei Teilen: Das Enzym CphA2 wurde als eine Cyanophycin Synthetase eines neuen, bisher unbekannten Typus charakterisiert. CphA2 katalysiert die Synthese des stickstoffreichen Reservepolymers Cyanophycin durch Verknüpfung von β-Aspartyl-Arginin-Einheiten unter Einsatz eines Moleküls ATP. Durch die Verwendung von β-Aspartyl-Arginin, einem Produkt des Cyanophycin- hydrolysierenden Enzyms Cyanophycinase, kann CphA2 als wichtiges Recyclingenzym fungieren. Homologe von CphA2 konnten in einzelligen und filamentösen, stickstofffixierenden Cyanobakterien identifiziert werden, die auch eine CphA1 besaßen. Neben einem lichtabhängigen Serin-Biosyntheseweg existiert ein lichtunabhängiger Weg für die Synthese von Serin, der Phosphoserin-Biosyntheseweg. Die Gene, die die relevanten Enzyme PGDH, PSTA und die PSP aus Synechocystis sp. PCC 6803 kodieren, wurden identifiziert und die Proteine umfassend biochemisch in vitro charakterisiert. Es konnte durch Kombination aller drei Enzyme mit den Substraten 3PGA (3-Phosphoglycerat), NAD+ und Glutamat gezeigt werden, dass der Phosphoserin-Biosyntheseweg in vitro rekonstituiert werden kann. Untersuchungen an Mutanten weisen darauf hin, dass dieser Stoffwechselweg essentiell in Synechocystis sp. PCC 6803 und Synechococcus elongatus sp. PCC 7942 sein könnte. Das Enzym All1371 aus Anabaena sp. PCC 7120 ist die erste strikt PolyP- abhängige Glukokinase, die in Cyanobakterien charakterisiert wurde. Das Enzym phosphoryliert ausschließlich mit Hilfe von PolyP die Substrate Glukose oder Mannose zu Glukose-6-Phosphat bzw. Mannose-6-Phosphat. Das Enzym katalysiert eine Zwei-Substrat Reaktion, die einem bi-bi-ping-pong Mechanismus folgt. Physiologische Untersuchungen an einer all1371 defizienten Mutante, GFP Promotorstudien und bioinformatische Analysen deuten darauf hin, dass das Enzym besonders in Heterozysten-bildenden Cyanobakterien unter Stickstoff- mangelbedingungen eine besondere Rolle spielt. de_DE
dc.language.iso de de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-podok de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_mit_pod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_mit_pod.php?la=en en
dc.subject.classification Cyanobakterien de_DE
dc.subject.ddc 570 de_DE
dc.subject.other Anabaena de_DE
dc.subject.other Synechocystis de_DE
dc.subject.other Cyanophycin Biosynthese de_DE
dc.subject.other Serin Biosynthese de_DE
dc.subject.other Polyphosphat Glukokinase de_DE
dc.title Molekularbiologische Studien neu entdeckter Biosynthesewege in den Cyanobakterien Anabaena und Synechocystis und ihre Bedeutung für die Bildung zellulärer Reservestoffe und autotrophe Lebensweise de_DE
dc.type Dissertation de_DE
dcterms.dateAccepted 2019-03-28
utue.publikation.fachbereich Biologie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE
utue.publikation.source erschienen in: Microbiology (2016) 162 S 526-536; Microbiology (2015) 161 S 1050-1060; Microbiology (2014) 160 S 2807-2819 de_DE

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