Rv1900c: Eine unorthodoxe Klasse IIIc Adenylatcyclase aus Mycobacterium tuberculosis

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URI: http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-opus-16458
http://hdl.handle.net/10900/48721
Dokumentart: Dissertation
Date: 2004
Language: German
Faculty: 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
Department: Sonstige - Chemie und Pharmazie
Advisor: Schultz, Joachim E.
Day of Oral Examination: 2004-07-27
DDC Classifikation: 540 - Chemistry and allied sciences
Keywords: Adenylatcyclase
Other Keywords:
adenylyl cyclase
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Inhaltszusammenfassung:

Rc1900c, eine Adenylatcyclase aus Mycobacterium tuberculosis, besteht aus einer N-terminalen alpha/beta-Hdrolase-Domäne und einer C-terminalen Cyclase-Domäne. Das Enzym zeigt eine außergewöhnliche Guanylatcyclase-Seitenaktivität von 7%. Ein kanonisches Lysin, das die Substratbindung definiert, und ein katalytisches Asparagin sind in Säugeradenylatcyclasen unerlässlich für Cyclaseaktivität. Sie entsprechen bei Rv1900c den Positionen N342 und H402. Über Mutationsanalyse konnte gezeigt werden, dass diese Aminosäurereste für die Aktivität von Rv1900c nicht zwingend notwendig sind. Strukturen der Cyclasedomäne mit einem ATP Analogon bilden asymmetrische Homodimere. Die nicht-kanonischen Aminosäurereste N342 und H402 zeigen keine Interaktion mit dem Substrat.

Abstract:

Rv1900c, a Mycobacterium tuberculosis adenylyl cyclase, is composed of an N-terminal alpha/beta-hydrolase domain and a C-terminal cyclase homology domain. It has an unusual 7% Guanylyl cyclase side-activity. A canonical substrate defining lysine and a catalytic asparagine indispensable for mammalian adenylyl cyclase activity correspond to N342 and H402 in Rv1900c. Mutagenic analysis indicates that these residues are dispensable for activity of Rv1900c. Structures of the cyclase homology domain with an ATP analog form asymmetric homodimers. The noncanonical N342 and H402 do not interact with the substrate.

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