Inhaltszusammenfassung:
Rc1900c, eine Adenylatcyclase aus Mycobacterium tuberculosis, besteht aus einer N-terminalen alpha/beta-Hdrolase-Domäne und einer C-terminalen Cyclase-Domäne. Das Enzym zeigt eine außergewöhnliche Guanylatcyclase-Seitenaktivität von 7%. Ein kanonisches Lysin, das die Substratbindung definiert, und ein katalytisches Asparagin sind in Säugeradenylatcyclasen unerlässlich für Cyclaseaktivität. Sie entsprechen bei Rv1900c den Positionen N342 und H402. Über Mutationsanalyse konnte gezeigt werden, dass diese Aminosäurereste für die Aktivität von Rv1900c nicht zwingend notwendig sind. Strukturen der Cyclasedomäne mit einem ATP Analogon bilden asymmetrische Homodimere. Die nicht-kanonischen Aminosäurereste N342 und H402 zeigen keine Interaktion mit dem Substrat.