Untersuchung von Interaktionen G-Protein-gekoppelter Rezeptoren am Beispiel des humanen NPY5-Rezeptors mit Hilfe von Reflektometrischer Interferenzspektroskopie

DSpace Repository

Show simple item record

dc.contributor Institut für Physikalische und Theoretische Chemie de_DE
dc.contributor.author Hänel, Cornelia de_DE
dc.contributor.other Gauglitz, Günter de_DE
dc.date.accessioned 2001-11-12 de_DE
dc.date.accessioned 2014-03-18T10:09:22Z
dc.date.available 2001-11-12 de_DE
dc.date.available 2014-03-18T10:09:22Z
dc.date.issued 2001 de_DE
dc.identifier.other 099444828 de_DE
dc.identifier.uri http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:21-opus-3487 de_DE
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10900/48238
dc.description.abstract G-Protein-gekoppelte Rezeptoren spielen eine wesentliche Rolle bei der Signaltransduktion. Diese in der Zellmembran integrierten Proteine vermitteln eine Vielzahl einlaufender äußerer Signale, so dass die Zelle angemessen auf Veränderungen reagieren kann. Fehlfunktionen signalübertragender G-Proteine tragen zu Krankheiten wie Cholera, Keuchhusten, Krebs, Alzheimer, Parkinson oder Diabetes bei. Medikamente, die auf die Regulation eines bestimmten G-Protein-gekoppelten Rezeptors Einfluß nehmen können, sind daher von großem Interesse. Es wurde hier als Modellsystem für den Nachweis der Interaktionen von GPCRs mit den entsprechenden Targets der NPY-Rezeptor und das Neuropeptid Y, welches zur Familie der Pankreas-Peptide zählt, verwendet. NPY ist das im Gehirn am weitesten verbreitete Neuropeptid. Neben einer Vielzahl von Funktionen, die nicht im Zusammenhang mit der Regulierung der Nahrungsaufnahme stehen, ist es das potenteste orexigene Signal, d.h. es ist das stärkste Appetit-erzeugende Stimulans. Die bei den vorliegenden Messungen verwendete markierungsfreie, optische Transduktionsmethode der Reflektometrischen Interferenzspektroskopie RIfS beruht auf der Mehrfachreflexion von Weißlicht an dünnen Schichten. Aus dem Interferenzmuster der reflektierten Strahlen wird die Änderung der optischen Schichtdicke zeitaufgelöst gemessen und es kann so zum Beispiel die Bindung eines Rezeptors an einen oberflächengebundenen Liganden verfolgt werden. Die Nachweisgrenze dieser Methode liegt bei ca. 3 pg/mm2 Protein und ist somit für die Detektion der Interaktionen von Proteinen geeignet. de_DE
dc.language.iso de de_DE
dc.publisher Universität Tübingen de_DE
dc.rights ubt-nopod de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=de de_DE
dc.rights.uri http://tobias-lib.uni-tuebingen.de/doku/lic_ubt-nopod.php?la=en en
dc.subject.classification Biosensor , Interferenzspektroskopie de_DE
dc.subject.ddc 540 de_DE
dc.subject.other Reflektometrische Interferenzspektroskopie , G-Protein-gekoppelte Rezeptoren de_DE
dc.title Untersuchung von Interaktionen G-Protein-gekoppelter Rezeptoren am Beispiel des humanen NPY5-Rezeptors mit Hilfe von Reflektometrischer Interferenzspektroskopie de_DE
dc.type Other de_DE
dc.date.updated 2010-02-10 de_DE
utue.publikation.fachbereich Sonstige - Chemie und Pharmazie de_DE
utue.publikation.fakultaet 7 Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät de_DE
dcterms.DCMIType Text de_DE
utue.publikation.typ report de_DE
utue.opus.id 348 de_DE
utue.publikation.source http://barolo.ipc.uni-tuebingen.de/biosensor2001/ de_DE

Dateien:

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record