Untersuchung des 1H-Signalverhaltens von Kollagen in organisiertem und hydrolysiertem Zustand in der Magnetresonanztomographie und -spektroskopie

Abstract

In der vorliegenden Arbeit wurden die 1H-Signaleigenschaften von Kollagen in der Magnetresonanztomographie und MR-Spektroskopie untersucht. Es wurden in vitro-Experimente durchgeführt, um neue Informationen für die nichtinvasive Erkennung fibrotischer Erkrankungen zu gewinnen. Vernetztes Kollagen relaxiert sehr schnell und gibt bei Messungen mit Ganzkörper-MRT kein messbares Signal. Deshalb kamen Messprotokolle für UTE-Bildgebung, FID-Spektroskopie und STEAM-Spektroskopie mit kurzen Echozeiten zur Anwendung. Mit gelöstem Kollagenpulver und Gelatine wurde Kollagen zunächst in hydrolysierter Form untersucht. Messungen von Kollagen in organisierter Form wurden mit tierischem Sehnengewebe und kollagenhaltigen Bestandteilen von Skelettmuskelgewebe durchgeführt. Durch die Behandlung von mechanisch zerkleinertem Sehnengewebe mit dem Enzym Kollagenase war es möglich, Kollagen aus der organisierten in die hydrolysierte Form zu überführen. In der UTE-Bildgebung zeigt die Signalintensität von in Wasser aufgelöstem Kollagenpulver als Funktion der Echozeit ein charakteristisches Muster. Dieses erzeugen auch Gelatine und Sehnengewebe, wenn sie mit dem Enzym Kollagenase in den flüssigen Zustand überführt werden. Bei Sehnengewebe ist hauptsächlich das enthaltene Wasser signalgebend. Kollagen in hydrolysierter Form zeigt charakteristische Signale von kollagengebundenen Atomen in 1H-Spektren, die mit Ganzkörper-MR-Tomographen aufgenommen wurden. Die Signalkomponenten entstehen teilweise durch austauschbare Wasserstoffkerne. Diese Signalbereiche sind bei gelöstem Kollagenpulver in D2O weniger deutlich vorhanden als in H2O. In organisierter Form weist Kollagen eine tripelhelikale Struktur auf und relaxiert so schnell, dass auch bei kurzen Echozeiten keine kollagenspezifischen Signalkomponenten in den Spektren zu erkennen sind: Dies wird dadurch bestätigt, dass die Spektren von unbehandeltem tierischem Sehnengewebe hier kein Kollagensignal zeigen. Verarbeitet man das Sehnengewebe mechanisch und enzymatisch zu einer Flüssigkeit und löst es in H2O, so entspricht das Spektrum danach weitgehend dem von Kollagenhydrolysat.